Aminopeptidase from Brevibacterium linens: Activation and Inhibition

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Abstract
Zusammenfassung Eine gereinigteBrevibacterium linens-Aminopeptidase wurde in bezug auf Aktivierbarkeit und Inhibierbarkeit bei Verwendung vonL-α-Leucyl-4-Nitroanilid undL,-Leucyl-L,-Leucin als Substrat, charakterisiert. Das Enzym wurde durch Kobalt aktiviert, soferne eine Vorbebrütung von Enzym mit Metall erfolgte. Als stark inhibitorisch wirksam erwiesen sich Schwermetalle, metallkomplexierende Agentien, Reduktionsmittel, die Modifikation aromatischer Aminosäuren sowie die Gegenwart hydrophober Substanzen und bestimmter Aminosäuren in den Testansätzen. Unter der Annahme, daß dieser B.linens-Aminopeptidase eine Bedeutung während der Oberflächenreifung von Käsen zukommt, werden die möglichen Auswirkungen spezifisch technologischer Verhältnisse auf deren Aktivität diskutiert.