Untersuchungen am Vaccine-Virus

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Abstract
Gegenüber Pepsin bietet Papain den Vorteil einer Proteolyse im Neutralbereich. Krist. Papain greift die Elementarkörper des Vaccine-Virus strukturell nur nach vorausgegangener Denaturierung (Fixierung) an. Verschiedene Reaktionsbedingungen wie Fixierungsmethoden, Fermentkonzentrationen, Aktivatoren, Reaktionsmedien und -zeiten werden bei unterschiedlichen pH-Werten im Hinblick auf ihre Eignung für die Strukturanalyse erprobt. Bei neutraler Reaktion sind OsO4- und Äthanol-Eisessig-Fixierung gleichwertig; im schwach sauren Milieu ist letztere überlegen. Unter günstigen Bedingungen läßt sich die Reaktion allein durch Änderung des pH-Wertes so steuern, daß eine pH-spezifische selektive Herauslösung einzelner Strukturanteile resultiert. Die periphere Proteinschicht ist instabil oberhalb pH 3,4, die DNS-haltige Ringstruktur oberhalb pH 5,0 und die Mehrzahl der zentral gelagerten Körper oberhalb pH 4,2. Der ringartige Innenkörper kann durch die Kombination Desoxyribonuclease—Papain (pH 4,2) spezifisch gelöst werden. Nach Abbau der umhüllenden Membran werden freiliegende Innenkörper beobachtet. Die Innenstrukturen der Elementarkörper scheinen trotz der geringen Größe hinsichtlich Morphologie und Biochemie nach gleichen Prinzipien organisiert zu sein wie die Kernstrukturen anderer Mikroorganismen.

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