Metabolism of myofibrillar proteins in the normal and hypertrophic heart

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Abstract
The pathways of myofibrillar assembly and degradation were studied in normal heart and during developing hypertrophy by two independent methods: amino acid incorporation kinetics and the double isotope technique. The validity and sensitivity of both methods were evaluated by computer analysis of data for which leucyl-tRNA was used as a protein precursor. The data obtained indicate that the myofibrillar proteins turn over at nonuniform rates. The half-lives of the proteins studied increase as follows: myosin HC=α-actin=tropomyosin > LC1=LC2 > actin. In the case of light chains, a macromolecular precursor pool was detected which contributes to the observed lower labeling with3H-leucine. During developing hypertrophy, the rate of light-chain labeling is increased relative to that of heavy chains. Nach zwei Methoden wurde der Aufbau und der Abbau der Myofibrillen beim normalen Herzen und während der Entwicklung einer Hypertrophie untersucht. Die Aussagekraft und Empfindlichkeit beider Methoden wurden aufgrund einer Computer-Analyse beurteilt. Die Ergebnisse zeigen, daß die einzelnen myofibrillären Proteine nicht mit gleicher Rate umgesetzt werden. Die Halbwertzeiten der Proteine nehmen zu mit folgender Reihenfolge: Myosin HC= α-Aktin-Tropomyosin > LC1=LC2 > Aktin. Für die leichten Ketten wurde ein Vorrat an makromolekularen Vorläufern gefunden, der zu der beobachteten geringen Markierung mit3H-Leucin beiträgt. Während der Entwicklung der Hypertrophie nimmt die Geschwindigkeit der Markierung der leichten Ketten im Verhältnis zu der der schweren Ketten zu.