Dosage des activit s de quelques hydrolases lysosomiques intestinales, au cours du d veloppement larvaire deDiscoglossus pictus Otth, Amphibien Anoure

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Abstract
The whole specific activities of 5 lysosomal enzymes (acid phosphatase, N-acetylβ-glucosaminidase,β-glucuronidase, cathepsin and aryl sulphatase) were measured in the guts of Discoglossus tadpoles, before and during metamorphosis. For each hydrolase, the activities show the same variation pattern. They significantly increase at the end of prometamorphosis and the beginning of the climax, while there is histolysis of the first (primary) epithelium of the gut. The measured activities decrease at the end of the climax, while a secondary, enzyme-negative epithelium is developing. The free specific activity of the acid phosphatase was measured in these same guts. It significantly increases at the end of prometamorphosis and the beginning of the climax, during the epithelial histolysis. The total activity increases more slowly than the free one. In the same way, an increase is obtained for the specific activity of the bound (intralysosomal) acid phosphatase. The changes in whole enzymatic activities may result from accelerated synthesis of lysosomal hydrolases due to the primary epitheliocytes, and induced by the simultaneous increase in the plasmatic level of the thyroid hormones. Furthermore the free activity of the acid phosphatase may produce an increased permeability or a breaking of the lysosomal membrane, by the same hormones. Les activités spécifiques totales de 5 hydrolases lysosomiques (phosphatase acide, N-acétyl-β-glucosaminidase,β-glucuronidase, aryl sulfatase et cathepsine) ontété dosées dans les intestins de larves de Discoglosse, avant et pendant leur métamorphose. Pour chacune des hydrolases, les activités présentent le même profil de variation, Elles s'accroissent significativement à la fin de la prométamorphose et au début du climax, cependant que lépithélium intestinal initial (ou primaire) dégénère. Les activités dosées décroissent à la fin du climax, au moment où un épithélium secondaire enzyme-négatif se met en place. L'activité spécifique libre de la phosphatase acide a été dosée dans ces mêmes intestins. Elle s'élève significativement à la fin de la prométamorphose et au début du climax, au moment de l'histolyse épithéliale. Cette composante libre croît plus vite que l'activité totale. Une augmentation parallèle est obtenue pour l'activité spécifique de la phosphatase acide liée (intralysosomique). L'élévation des activités enzymatiques totales peut impliquer une synthèse accélérée d'hydrolases lysosomiques par les épithéliocytes primaires, conditionnée par un accroissement simultané du taux plasmatique des hormones thyroïdiennes. L'activité libre de la phosphatase acide peut traduire aussi une perméabilité accrue ou une rupture de la paroi lysosomique, en présence de ces mêmes hormones.