Mitochondrial enzyme pathways and their possible role during curing

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Abstract
The velocity of oxidation of exogeneous ferrocytochrome c by nitrite under anaerobic conditions in the presence of skeletal muscle mitochondria is dependent upon pH over at least the range 5.6–6.7, increasing markedly as the pH is lowered. A product of the reaction is the complex formed between nitric oxide and ferrocytochrome c. At levels up to 20 mM, nitrite inhibits aerobic cytochrome oxidase action; at higher concentrations, however, a partial resuscitation of the oxidation of ferrocytochrome c occurs, the enhancement of reaction velocity being considerably greater at pH 6.0 than at 6.5. Mitochondrial respiration is also inhibited by nitrite but no similar resurgence was, however, observed and thus the oxidation of ferrocytochrome c by high levels of nitrite is considered to be a direct non-enzymic action. Under anaerobic conditions, the rate of increase of the velocity constant of the oxidation of ferrocytochrome c with nitrite concentration in the presence of muscle mitochondria similarly decreased with rise of pH over the same range. Unter anaeroben Bedingungen ist die Geschwindigkeit der Oxydation von Ferrocytochrom c durch Nitrit in Gegenwart von Skelett-Muskel und Mitochondrien zumindest im Bereich von pH 5,6–26,7 pH-abhÄngig. Sie nimmt wesentlich zu, wenn der pH-Wert herabgesetzt wird. Bei pH 6,0 ist die Geschwindigkeitskonstante erster Ordnung für die Oxydation von Ferrocytochrom c annähernd linear von der Konzentration an Nitrit abhängig; dies gilt mindestens bis zu einer Konzentration von 30 mmol Nitrit. Ein Reaktionsprodukt ist die aus Stickoxid und Ferrocytochrom c gebildete Komplexverbindung. In Konzentrationen bis zu 20 mmol hemmt Nitrit unter aeroben Bedingungen die Wirkung von Cytochromoxydase. Bei höheren Konzentrationen setzt jedoch die Oxydation von Ferrocytochrom c teilweise wieder ein. Die Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit ist wesentlich größer bei pH 6,0 als bei 6,5. Die Atmung der Mitochondrien wird durch Nitrit ebenfalls gehemmt, jedoch ist die oben beschriebene partielle Reaktivierung bei höheren Reaktionen hier nicht zu beobachten. Somit ist die Oxydation von Ferrocytochrom c bei hohen Nitritkonzentrationen als direkte nichtenzymatische Wirkung anzusehen. Unter anaeroben Bedingungen ist die Zunahme der Geschwindigkeitskonstanten für die Oxydation von Ferrocytochrom c bei hoher Nitritkonzentration deutlich pH-abhängig; Erhöhung des pH-Wertes im gleichen Bereich verringert die Reaktions-geschwindigkeit. Die Durchlässigkeit der Mitochondrien für Nitrit ist durch Schwellungsuntersuchungen und durch die schnelle Umwandlung von endogenem Ferrocytochrom a3 in sein Nitrosyl-Derivat bewiesen worden. Bei längerer Incubation von Mitochondrien mit Nitrit unter anaeroben Bedingungen werden die endogenen Cytochrome unter Bildung von Nitrosylferricytochrom oxydiert Oberhalb einer Konzentration von 0,3 mmol wird wahrscheinlich das enzymatische System der Mitochondrien zunehmend gehemmt, während bei einer Konzentration von 30 mmol eine direkte nichtenzymatische Oxydation stattfindet. Substrate, die die Reduktion von Nitrosylferricytochrom c in Gegenwart von Mitochondrien durch übertragung der Nitrosylgruppe auf Metmyoglobin fördern, sind auf ihre unterschiedlichen katalystischen Eigenschaften untersucht worden. Ascorbinsäure und Sulfhydryl-Verbindungen, wie Cystein, können die Reaktion nichtenzymatisch fördern. p ]Handelsmäßige luftdicht-verpackte Schinken wurden durch Elektronen-Mikroskopie untersucht. Die Mitochondrien waren gut zu erkennen, obgleich sie wenigercristae enthielten als solche in frischem Fleisch. Es ließen sich auch komplizierte Membranstrukturen beobachten, die oft mit Mitochondrien verbunden waren. Die Möglichkeit, daß diese Membranstrukturen mitochondriale Formen sein könnten, wird diskutiert.