Propriétés de I'invertase purifiée

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Abstract
Les propriétés d'une invertase purifiée sont décrites. 1º) L'enzyme est stable entre pH 4 et 6,5, et son spectre d'absorption présente un seul maximum, à 265 mm̈. 2º) L'électrophorèse effectuée à plusieurs pH indique la présence d'un seul composant au‐dessus de 4. A pH 3,5 celui‐ci se sépare en deux composants dont l'un est formé d'un polysaccharide inactif et l'autre, d'enzyme + polysaccharide. 3º) Par adsorption sur la bentonite à pH 2,9, on peut éliminer la totalité des hydrates de carbone, mais ceci entraîne la désactivation plus ou moins rapide de l'enzyme. Cette désactivation n'a pu être évitée par différents adjuvants. 4º) La formation, lors de l'inversion du saccharose par l'enzyme purifié, de 3 oligosaccharides non réducteurs a été confirmée. On doit donc admettre que l'invertase agit également comme une transglucosidase. 5º) Le polysaccharide accompagnant l'enzyme a été isolé; il est peu soluble et difficilement hydrolysable. Des chromatographies sur papier ont montré la présence exclusive de mannose. Ce polymannane a un degré de polymérisation moyen de 48, correspondant à un poids moléculaire chimique de 7770. 6º) L'oxydation à l'ac. periodique du polysaccharide et la rotation optique indiquent que les restes de mannose sont liés en α‐1,3. 7º) Les rapports entre le polysaccharide et l'enzyme ont été examinés. On en a conclu que l'invertase de levure n'est pas un composé protéine‐polysaccharide, mais bien une protéine labile stabilisée par la présence d'un polymannane.