Das Fehlen ausgeprägt substratspezifischer Abbaumethoden setzte bisher der Elektronenmikroskopie biologischer Objekte recht enge Grenzen. Die Anwendung der durch hohe Selektivität ausgezeichneten Nucleasen, die lichtoptisch in steigendem Maße zu guten Erfolgen führen, war elektronenoptisch nicht von Nutzen, da nach Depolymerisation der Nucleinsäuren die massenmäßig überwiegenden Proteinanteile der Nucleoproteide liegen bleiben. Wird die „Schutzwirkung“ der Nucleinsäuren gegenüber peptischer Hydrolyse jedoch durch vorherige Einwirkung einer Nuclease aufgehoben, so kann das ursprünglich nicht wirksame Pepsin bei nachfolgender Anwendung proteolytisch wirken. Die Proteolyse läuft im Rahmen der durch die Nucleasewirkung vorgegebenen Spezifität ab, so daß eine selektive Aufhellung entsprechender Strukturen resultiert. An Chabaud-fixierten Keimen von Escherichia coli aus der log-Phase ließen sich durch Kombination von Ribonuclease und Pepsin die Kerne, nach weiterer Behandlung mit Desoxyribonuclease und Pepsin völlig leere Membranen darstellen. Parallelversuche mit Giemsa- und Lichtgrünfärbung sowie mit dem Phasenkontrastverfahren zeigten, daß die elektronenoptischen Ergebnisse mit den lichtoptisch bereits gesicherten korrespondieren. Auf die Bedeutung der Wahl des Fixierungsmittels bei derartigen Untersuchungen wird hingewiesen.