Die katalytische Aktivität stark verdünnter (1: 10 000 bis 50 000) wässeriger Lösungen (einfach dest. Wasser) des Fermentes Kohlensäure-Anhydratase (KA) aus Rinderblut ist stark vom pH des Wassers abhängig. Schon im ungepufferten dest. Wasser mit einem pH von etwa 5,5 ist die Wirksamkeit geringer als im neutralisierten dest. Wasser. Wenn man den pH-Wert des Wassers auf etwa 4,8 erniedrigt und die Fermentlösung mit diesem pH kurze Zeit stehen läßt, ist die Lösung vollständig inaktiv. Nach dem Neutralisieren dauert es viele Min. bis einige Stdn., bis die volle Aktivität wieder hergestellt ist. Dagegen tritt die Verminderung der Aktivität bzw. die Inaktivierung ziemlich schnell ein, gleich nach der Herabsetzung des pH-Wertes. Je nach dem pH-Wert (ausprobiert pH 3,5-5,4) und der Länge der Einwirkung des erniedrigten pH-Wertes (0,5 Stdn. bis 1 Tag) hat die Inaktivierung der KA verschiedene Grade, die durch Neutralisierung verschieden stark und nach verschiedener Zeitdauer reaktiviert werden können. Wenn die Neutralisierung durch NaOH nur noch geringen Erfolg hat oder überhaupt keine Reaktivierung mehr eintritt, wird die volle oder eine weitgehende Reaktivierung noch durch Zusatz von Histamin bewirkt. In geringerem Maße reaktivieren auch Histidin, Glutaminsäure u. a. Verbindungen. Pepton reaktiviert unter den gewählten Bedingung nicht, es verhindert sogar die Reaktivierung durch Histamin. Pepton stabilisiert die Faltung der Fermentmoll bei verschiedenen Gelegenheiten, auch die des inaktiven Moleküls. Histamin, Histidin, Glutathion, Cystein u. a. Komplexbildner mit Schwermetall-Ionen schützen die KA.-Moll. vor hemmenden Metallspuren.