Ribonuclease T1: Struktur, Funktion und Stabilität

Publisher Website
Google Scholar
Abstract
In lebenden Organismen erfüllen Proteine die wichtigsten und schwierigsten Aufgaben. Hierfür müssen sie oft spezifisch mit weiteren kleinen oder großen Molekülen zusammenwirken. Dies erfordert, daß sie sich in eine globuläre Struktur falten, in der sie ihre jeweilige Funktion erfüllen können; bei Enzymen z.B. wird durch die Faltung das aktive Zentrum konstituiert. Dieser enge Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion führte dazu, daß Faltungsweise und Faltungsstruktur der Proteine als das „Geheimnis des Lebens”︁ angesehen werden. Biochemiker und Chemiker haben ein großes Interesse an der Aufklärung des Mechanismus der Proteinfaltung. Wäre das „Proteinfaltungsproblem”︁ gelöst, könnte man aus der Aminosäuresequenz eines Proteins die bei der Faltung entstehende Struktur und ihre Stabilität voraussagen. Es ist heute möglich, Proteine herzustellen, die sich in einer oder mehreren Aminosäuren unterscheiden. Die Aufklärung ihrer dreidimensionalen Struktur durch Röntgenkristallographie und NMR‐Spektroskopie trägt wesentlich zum Verständnis der Faltung und der Stabilität der Struktur von Proteinen bei. Aus diesem Grund werden gegenwärtig mehrere Proteine mit dieser Methodik eingehend untersucht. Eines davon ist das Enzym Ribonuclease T1.