Untersuchungen über die Plastein‐Reaktion, VIII1). Spezifität des Pepsins bei der Kondensationsreaktion

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Abstract
Es wird die Synthese der neuen Pentapeptide L‐Tyrosyl‐L‐leucyl‐glycyl‐L‐glutamyl‐L‐leucin (1), L‐Tyrosyl‐L‐leucyl‐glycyl‐L‐glutamyl‐L‐isoleucin (2), L‐Tyrosyl‐L‐leucyl‐glycyl‐L‐glutamyl‐L‐valin (3), D‐Phenylalanyl‐L‐leucyl‐glycyl‐L‐glutamyl‐L‐phenylalanin (4) und L‐Tyrosyl‐L‐leucyl‐glycyl‐L‐glutamyl‐D‐phenylalanin (5) beschrieben. Anhand dieser Substrate und früherer Ergebnisse haben wir festgestellt, daß Pepsin als Katalysator bei der Kondensationsreaktion und bei der Protein‐Hydrolyse die gleiche Spezifität besitzt. Während sich das Peptid 1 (mit Leucin am Carboxyl‐Ende) leicht kondensieren läßt, sind 2 (mit Isoleucin) und 3 (mit Valin am Carboxyl‐Ende) keine geeigneten Substrate für die Plastein‐Reaktion. D‐Aminosäuren an beiden Enden (4, 5) verhindern die enzymatische Kondensation.