Isoenzymdifferenzierung der Gamma-Glutamyltransferase mit Concanavalin A und Con A-Sepharose

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Abstract
In der vorliegenden Untersuchung wird eine neue Möglichkeit der Isoenzymdifferenzierung der Gamma-Glutamyltransferase (GGT) (EC Nr.2.3.2.2.) mit Hilfe von Concanavalin A und Con A-Sepharose aufgezeigt. Auf Grund des unterschiedlichen Zuckeranteils des Glykoproteins kann eine Unterscheidung zwischen Leber- und Nieren-GGT erreicht werden. Weiterhin konnte erstmals ein verändertes Anlagerungsverhalten eines Glykoproteins an Concanavalin A bei bestimmten Erkrankungen nachgewiesen werden. So verliert die Gamma-Glutamyltransferase bei alkoholtoxischer Hepatitis durch vermehrte Neuraminsäurekonzentration am Molekül ihre Con A-Affinität. Mögliche Ursachen der differenten Con A-GGT-Bindungsfähigkeit, sowie der weitere Einsatz affinitätschromatographischer Isoenzymdifferenzierung mit Hilfe von Con A-Sepharose werden diskutiert. In this investigation a new possibility of isoenzyme-differentiation of the gamma-glutamyltransferase (GGT) (EC Nr.2.3.2.2.) was demonstrated by Concanavalin A and Con A-Sepharose. Because of the different sugar content of the glycoproteins distinction between liver- and kidney-GGT is possible. Furthermore it was possible for the first time to show a different precipitation behaviour of one glycoprotein to Concanavalin A in certain diseases. In case of alcoholic hepatitis GGT looses its Concanavalin A-affinity because of increased neuraminic acid concentration. The possible reasons of the different behaviour of the binding affinity of Concanavalin A and Con A-Sepharose and GGT as well as additional use for enzyme-differentiation by Con A-Sepharose affinity chromatography are discussed.