Synthese von Cystinpeptiden mit Sequenzen aus dem C‐terminalen Bereich der Humaninsulin‐A‐Kette

Abstract
Die teilweise geschützten Cysteinpeptide Z‐Glu(OBut)‐Asn‐Tyr‐Cys(Bzl)‐Asn, Z‐Leu‐Tyr‐Gln‐Leu‐Glu‐Asn‐Tyr‐Cys(Bzl)‐Asn (3) und Z‐Ile‐Cys(Bzl)‐Ser‐Leu‐Tyr‐Gln‐Leu‐Glu‐Asn‐Tyr‐Cys(Bzl)‐Asn (13), die den Sequenzen 17‐21, 13‐21 und 10‐21 in der A‐Kette des Humaninsulins entsprechen, wurden durch Fragmentkondensation aufgebaut (vgl. Schema S. 166), durch Behandeln mit Natrium in flüssigem Ammoniak deblockiert und anschließend durch Luftoxydation in die Cystinpeptide 14‐16 übergeführt.