Isolement et Proprieateas de la Myoglobine de L'Unau (Choloepus HoffmaniPeters)

Publisher Website
Google Scholar
Abstract
ReAsumeA La myoglobine de l'unau a eAteA isoleAe; l'oxymyoglobine et la meAtmyoglobine cristallisent sous une forme identique d'aiguilles rassembleAes en rosettes. L'oxymyoglobine s'aveGre leAgeGrement heAteArogeGne aG l'eAlectrophoreGse : son composant principal a un point isoeAlectrique de 6.75, tandis qu'une fraction de l'ordre de 10 %, migre au meCme niveau que la meAtmyoglobine de point isoeAlectrique 7.15-7.20. Les vitesses de seAdimentation des formes oxydeAe et reAduite sont identiques et treGs voisines de celles des autres myoglobines; il en est de meCme des spectres d'absorption en lumieGre visible. La teneur en myoglobine des muscles des pattes et des ceintures est de 1 % environ; elle est voisine de la teneur de certains muscles du boEuf et du chien, mays ne s'aveGre pas remarquablement eAleveAe, puisqu'elle est infeArieure aG celle des MammifeAres marins plongeurs et aG celle des muscles rouges de certains poissons, comme le montre le tableau III.