Struktur und Evolution des Atmungsferments Cytochrom‐c‐Oxidase

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Abstract
Vor ca. 50 Jahren erhielt Otto Warburg für seine grundlegenden Arbeiten über das “Atmungsferment” den Nobelpreis. Doch erst gegen Ende der fünfziger Jahre gelang die Isolierung dieses komplizierten Membranenzyms, das für Atmung und Energiegewinnung der meisten Lebewesen auf der Erde unentbehrlich ist. Seitdem wurden intensive Untersuchungen durchgeführt, um den Mechanismus der Sauerstoffreduktion zu Wasser und die daran gekoppelte Protonentranslokation über die Membran, die zur ATP‐Synthese dient, zu verstehen. Die Erkenntnisse sind bisher allerdings unbefriedigend, nicht zuletzt deshalb, weil die vier Schwermetall‐Redeoxzentren an Proteine gebunden sind, deren Struktur zu erforschen erst in jüngster Zeit begonnen wurde. Dabei entdeckte man, daß Cytochrom‐c‐Oxidase aus Bakterien nur zwei oder drei, der tierische Enzymkomplex dagegen dreizehn Protein‐Untereinheiten enthält. In diesem Beitrag werden die möglichen Funktionen der einzelnen Protein‐Untereinheiten erörtert; am Beispiel der Cytochrom‐c‐Oxidase wird gezeigt, daß die biochemische Evolution eine Zunahme an regulatorischer Kapazität mit sich bringt.

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