High-performance liquid chromatography of reduced glutenin: Amino acid composition of fractions and components
- 1 December 1987
- journal article
- research article
- Published by Springer Nature in Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung
- Vol. 185 (6) , 487-489
- https://doi.org/10.1007/bf01042814
Abstract
Reduziertes Glutenin wird durch Gelpermeations-Hochleistungsflüssigchromatogra-phie in drei Haupt- und 5 Nebenfraktionen aufgetrennt, die sich in der Aminosaurezusammensetzung deutlich unterscheiden. Durch Umkehrphasen-Hochleistungsflüssigchromatographie werden etwa 20 Gluteninkomponenten erhalten, die anhand der Aminosäurezusammensetzung drei Grundtypen zugeordnet werden können: Eine hydrophile Gruppe mit relativ hohen Werten für Glx und Phe, eine Gruppe mittlerer Hydrophobität mit einem hohen Anteil an Gly sowie eine hydrophobe Gruppe mit einem höheren Gehalt an Val und Leu. Gruppe 1 enthält Subeinheiten mittleren Molekulargewichts (MMW-Subeinheiten), Gruppe 2 hochmolekulare (HMW-) und Gruppe 3 niedermolekulare (LMW-) Subeinheiten. Reduced glutenin is separated by gel permeation high-performance liquid chromatography into three major and five minor fractions, which significantly differ in their amino acid compositions. By reversed-phase high performance liquid chromatography, about 20 glutenin components are obtained. These can be classified into three groups according to their amino acid compositions: a hydrophilic group with relatively high values of Glx and Phe, a more hydrophobic group with a high content of Gly, and a strongly hydrophobic group with higher values of Val and Leu. Groups 1, 2 and 3 contain middle-, high-and low-molecular-weight (MMW-, HMW-, LMW-) subunits respectively.This publication has 2 references indexed in Scilit:
- The purification and N-terminal amino acid sequence analysis of the high molecular weight gluten polypeptides of wheatBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, 1984
- Reversed-phase high-performance liquid chromatography of reduced glutenin, a disulfide-bonded protein of wheat endospermJournal of Chromatography A, 1984