Seminal Plasma Biochemistry I

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Abstract
Biochemie des Samen‐Plasmas I Vorläufige Mitteilung: Ein möglicher Mechanismus bei der Verflüssigung des humanen Samen‐Plasmas und seine Beziehung zur Spermatozoen‐Beweglichkeit Basierend auf indirekten Nachweismethoden wurde bisher diskutiert, daß bei der Verflüssigung des menschlichen Samen‐Plasmas fibrinolytische Enzyme beteiligt sind und daß das Koagulat von Proteinen gebildet wird. In einer vorläufigen Untersuchung wird der Beweis geführt, daß Sialyltransferase bei der Verflüssigung des Samen‐Plasmas beteiligt ist, woraus zu folgern ist, daß das Koagulat aus Glykoproteinen bestehen könnte. Es wird diskutiert, daß die Glykoproteine ein Polymer bilden über die Chelation von 2‐wertigen Metallionen mit den Carboxylsäureresten der Sialinsäuregruppen der Glykoproteine. Das Glykoprotein‐Polymer wird dann möglicherweise durch die Reduktion der Metallionen mittels Oxydation der L‐Ascorbinsäure gelöst. Möglicherweise vollenden dann Enzyme die Verflüssigung. Bei 100 Samen‐Proben von 30 Männern, deren Samen‐Profile von einem unabhängigen Untersucher als “normal” befunden worden waren, wurden folgende Untersuchungen durchgeführt: 1.) Verflüssigungszeit des Samen‐Plasmas, 2.) Aktivität der Samen‐Plasma‐Sialytransferase, 3.) Spermatozoenbeweglichkeit, 4.) Spermatozoendichte und 5.) Gehalt des Samen‐Plasmas an freier Ascorbinsäure, Dehydroascorbinsäure und Glutathion. Die lineare Regressionsanalyse zeigte eine signifikante Korrelation zwischen Sialyltransferase‐Aktivität und der Verflüssigungszeit des Samen‐Plasmas. Multilineare Regressionsanalysen ergaben, daß die Werte von L‐Ascorbinsäure, Gesamt‐Dehydroascorbinsäure und Glutathion ansteigen, während die Spermatozoenbeweglichkeit und die Verflüssigungszeit des Samen‐Plasmas absinken. Die mögliche Stoffwechselbeziehung zwischen Samenplasma‐L‐Ascorbinsäure und Glutathion wird diskutiert und ein hypothetischer Stoffwechselweg vorgeschlagen.