SHORT COMMUNICATION

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Abstract
Zur Untersuchung der Struktur-Funktionsbeziehungen wurden drei Hämoglobine der Crocodilia, des Kaimans, des Nil-Krokodils und des Mississippi-Krokodils komplett sequenziert: alle Hämoglobine zeigen in der Elektrophorese eine einzige Bande. Die Peptidkctten wurden automatisch und komplett mit dem Quadrolund - für Peptide - mit dem Propin-programm nach der Filmtechnik sequenziert. Die komplette Sequenz (841 Aminosäuren) wird gegeben und die Daten werden mit der Primärstruktur des menschlichen Hämoglobins verglichen. Die Zahl der Aminosäurcaustausche der β-Ketten ist außerordentlich groß und beträgt 74 bzw. 75 Reste und ist größer als die Unterschiede, die beim Vergleich der Hämoglobine der Säuger mit Fischen (64) und Vögeln (42) gefunden warden. Diese Daten bestätigen, daß die Zahl der akzeptierten Mutationen der Hämoglobine während der Evolution entschieden durch “Wechsehvirkung beeinflußt wird.Insbesondere wird die Frage der Kontrolle der O2-Affi-nität dieser Hämoglobine durch Hydrogencarbonat diskutiert, das als heterotroper allosterischer Effektor (ohne ATP, GTP, Inosinpentaphosphat oder 2,3-Diphosphoglycerat) in direkter Wechsehvirkung mit dem Sauerstoff steht. Aus den Sequenzdaten der Crocodilia und dem Rontgenmodell können die Bindungsstellen des Hydrogencarbonats alsβ1, β82 und β144 ermittelt werden, wobei β144 Glutaminsäure, die bei alien Crocodilia vorliegt, von besonderer Bedeutung für die Bildung einer Wasserstoffbrücke vom Hydrogencarbonat zu einem der Sauerstoffe des Glutamats ist. © Copyright by Walter de Gruyter & CoSCOPUS: ar.jinfo:eu-repo/semantics/publishe

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