Biochemical study on some acid hydrolases in the normal rabbit cornea

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Abstract
The activities of acid phosphatase, β-glucuronidase, β-galactosidase, and N-acetyl-β-D-glucosaminidase were investigated in the normal rabbit cornea. For all spectrophotometric assays, appropriate p-nitrophenyl derivates were used. Only β-glucuronidase was determined employing Phenolphthalein glucuronid as a substrate. Acid phosphatase revealed the highest activity, followed by N-acetyl-β-D-glucosaminidase and β-galactosidase. In the case of β-glucuronidase the lowest activity was found. The results on the rabbit cornea are compared with those on some other tissues described in the literature. Correlation of biochemical data and histochemical findings in the same species is briefly discussed. Bestimmung der Fermentaktivität der sauren Phosphatase, β-Glukuronidase, β-Galaktosidase und N-acetyl-β-D-Glukosaminidase in normalen Kaninchenhornhäuten. Für alle spektrometrischen Bestimmungen wurden die entsprechenden Substrate von den p-nitrophenyl-Derivaten angewandt. Nur β-Glukoronidase wurde mit Phenolphthaleinglukuronid nachgewiesen. Die saure Phosphatase hatte die höchste Aktivität, die N-acetyl-β-D-glukosaminidase und β-Galaktosidase folgten. Die geringste Fermentaktivität wies die β-Glukuronidase auf. Unsere Ergebnisse, die Kaninchenhornhaut betreffend, werden verglichen mit den in der Literatur angegebenen Enzymaktivitäten in anderen Geweben. Kurze Diskussion der Korrelation der biochemischen und histochemischen Befunde in derselben Spezies.