Studies on enzymic browning of potatoes (Solanum tuberosum)

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Abstract
From initial velocity studies a sequential mechanism for the reactions catalysed by phenoloxidase from potatoes is indicated. The data are in accordance with an ordered addition of oxygen and phenolic substrate to the enzyme, with oxygen being the first substrate bound at thermodynamic equilibrium. The Michaelis constants forl-tyrosine,l-dopa, and chlorogenic acid are 1.4 × 10−3, 3.3 × 10−4, and 1.4 × 10−4 mol/1, respectively. The dissociation constant for the enzyme-oxygen complex is about 10−3 mol/l. In the presence of chlorogenic acid no lag phase occurs in the course of L-tyrosine oxidation. With increasing amounts of chlorogenic acid the tyrosinase activity goes through a maximum. The significance of these findings for the in vivo action of the enzyme is discussed. Aus Untersuchungen der Anfangsgeschwindigkeiten der durch Phenoloxidase aus Kartoffeln katalysierten Reaktionen folgt ein sequentieller Mechanismus mit Sauerstoff als erstem und dem Phenol als zweitem Substrat. Die Michaelis-Konstanten fürl-Tyrosin,l-Dopa bzw. Chlorogensaüre sind 1,4 × 10−3, 3,3 × 10−4 bzw. 1,4 × 10−4 mol/l. Die Dissoziationskonstante des Enzym-Sauerstoff-Komplexes liegt bei 10−3 mol/l. In Anwesenheit von Chlorogensaure tritt keine Verzögerungsphase bei der Oxydation vonl-Tyrosin auf. Mit steigender Chlorogensäurekonzentration durchläuft die Tyrosinase-Aktivität ein Maximum. Die Bedeutung dieser beiden Effekte für die Aktivität des Enzyms in vivo wird diskutiert.