Wechselwirkung zwischen Proteinen und sauren Polysacchariden

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Abstract
Die Wechselwirkung von Proteinen mit sauren Polysacchariden hat elektrostatischen Charakter und führt zur Bildung löslicher geladener und nichtlöslicher neutraler Komplexe. Die Komplexbildung im System Casein‐Dextransulfat wird mit Hilfe der Trübungstitration verfolgt. Sie ist von pH‐Wert und Elektrolytkonzentration abhängig. Die bei pH‐Werten unterhalb des isoelektrischen Punktes des Proteins gebildeten löslichen Komplexe zeigen bei der freien Elektrophorese anodische Beweglichkeit, während reines Casein kathodisch wandert. Das im Komplex gebundene Protein besitzt keine Fähigkeit zur Bindung von Amidoschwarz, weshalb sein gelelektrophoretischer Nachweis durch Farbstoffbindung nicht mehr möglich ist. Die Ergebnisse der Viskositäts‐ und Diffusionsmessung deuten auf ein vergrößertes hydrodynamisches Volumen der Komplexe hin.