Abstract
Durch Aussalzen mit Ammoniumsulfat liess sich eine Protease aus den autolysierten Blättern von Raphanus sativus und Brassica campestris var. Toona in trocknem Zustand gewinnen. Das Enzym spaltet Gelatine leicht bei pH-Optimum 6.0–6.2. Der Zusatz des Cyanids ist ohne Einfluss. Pepton-Witte, Hämoglobin und Casein stellen sich geeignete Substrate dar, während sich die Pflanzenglobuline wie Glycinin, Edestin und Ricinus-Globulin als schwer angreifbar erweisen. Das Ovalbumin kann, wenn denaturiert, glatt aufgespalten werden, aber es verhält sich in nativem Zustand ganz efraktär.

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