Coeliac activity of the gliadin peptides CT-1 and CT-2
- 1 February 1986
- journal article
- conference paper
- Published by Springer Nature in Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung
- Vol. 182 (2) , 115-117
- https://doi.org/10.1007/bf01454241
Abstract
Das coeliakieaktive Peptid B 3142, das aus einem peptisch-tryptischen Partialhydrolysat von Gliadin gewonnen wurde [1] und aus einer Sequenz von 53 Aminosäureresten besteht [2], wurde mit α-Chymotrypsin partiell hydrolysiert. Die beiden Fragment-peptide CT-1 (Positionen 1–22 von B 3142) und CT-2 (Positionen 23–53) wurden durch Hochdruckflüssig-keitschromatographie an Octadecyl-Kieselgel aufgetrennt und an Biogel P2 gereinigt. Die Prüfung im Organkultur-Test unter Einbeziehung von 18 Coeliakie-patienten unter Normalkost und von 7 Kontrollpersonen zeigte, daß die Toxizität nach chymotryptischer Spaltung erhalten bleibt, und daß sich die Peptide B 3142, CT-1 und CT-2 in ihrer coeliakiespezifischen Wirkung nicht wesentlich unterscheiden. The coeliac active peptide B 3142, which has been isolated from a peptic-tryptic digest of gliadin [1] and which consists of 53 amino-acid sequences [2], was partially hydrolyzed with α-chymotrypsin. The two fragment peptides CT-1 (positions 1–22 of B 3142) and CT-2 (positions 23–53) were separated by high-performance liquid chromatography on octadecyl silica gel and purified by gel filtration on Biogel P2. The examination in the organ-culture test including 18 coeliac patients on normal diet and 7 control persons have shown that the toxicity is preserved after the chymotryptic treatment and that the peptides B 3142, CT-1 and CT-2 do not significantly differ from one another according to their coeliac-specific effect.Keywords
This publication has 8 references indexed in Scilit:
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