Einfluß des Erhitzens auf die Löslichkeit und das Elektrophoreseverhalten von Myoglobin

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Abstract
The heat stability of beef myoglobin was investigated by means of its solubility and intensity of protein bands separated by isoelectric focusing. A method for the sensitive determination of myoglobin in the extracts was developed based on its ability to form a red dye by the oxidative coupling of 2,4-dichlorophenol and 4-aminoantipyrine in the presence of hydrogen peroxide. By this method, myoglobin could be determined to a concentration of 0.01 mg/ml. For the detection of electro-focused myoglobins,o-dianisidine has proved to be the most sensitive compound. The myoglobin content of the extracts, according to the intensity of the myoglobin bands in the electrophoretic gel, decreased with increasing temperature and heating-time. However, the position of the bands was not changed by the heat treatment. Die Hitzestabilität des Myoglobins bei Rindfleisch wurde anhand seiner Löslichkeit und der Intensität der Proteinmuster nach isoelektrischer Focusierung untersucht. Für die empfindliche Bestimmung von Myoglobin in den Extrakten wurde eine photometrische Methode entwickelt, die auf einer durch Myoglobin katalysierten oxidativen Kupplung von 2,4-Dichlorphenol und 4-Aminoantipyrin in Gegenwart von Wasserstoffperoxid beruht, wobei ein roter Farbstoff gebildet wird. Mit dieser Methode konnten noch Myoglobinkonzentrationen bis 0,01 mg/ml erfaßt werden. Für den Nachweis der elektrofocussierten Myoglobine erwies sicho-Dianisidin von den untersuchten Substraten als am empfindlichsten. Die Myoglobingehalte der Extrakte nahmen mit steigender Hitzebelastung des Fleisches ab. Dementsprechend sank auch die Intensität der Myoglobinbanden mit steigender Temperatur und zunehmender Dauer der Erhitzung, ihre Lage im Elektrophoresegel blieb jedoch unverändert.