Multiple forms of soluble monophenol, dihydroxyphenylalanine: Oxygen oxidoreductase (EC 1.14.18.1) from potato tubers (solanum tuberosum)
- 1 May 1979
- journal article
- research article
- Published by Springer Nature in Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung
- Vol. 169 (3) , 165-169
- https://doi.org/10.1007/bf01333317
Abstract
Gel chromatography on Sepharose and on Sephadex was used to separate the soluble phenol oxidase in various potato juices into multiple molecular forms ranging from 36,000 to 800,000 daltons. Adjustment of potato juice from physiological pH (ca. 6) to pH 4.5 or to pH 7.8 resulted in the predominance of low-mol.-wt. (< 150,000 daltons) or high-mol.-wt. (>150,000 daltons) enzyme forms, respectively. This suggests association phenomena of subunits. In potato juice of physiological pH and in potato juice adjusted to pH 4.5, all enzyme forms exhibited both monophenol ando-diphenol oxidase activities (assayed at pH 6.0). In potato juice adjusted to pH 7.8, considerable loss of monophenol oxidase activity (assayed at pH 6.0) occurred. This suggests thato-diphenol oxidase is more alkali-stable than monophenol oxidase. The significance of these findings for enzyme purifications and for the in vivo action of the enzyme is discussed. Die Gelchromatographie der öslichen Phenoloxidase verschiedener Kartoffelsäfte an Sepharose und an Sephadex ergab eine Trennung in Enzymformen mit Molekulargewichten von 36 000–800 000 Dalton. Nach Einstellen des Saftes vom physiologischen pH (ca. 6) auf pH 4,5 bzw. auf pH 7,8 liegen vorwiegend niedermolekulare (< 150 000 Dalton) bzw. hochmolekulare (> 150 000 Dalton) Enzymformen vor. Das deutet auf Assoziation von Untereinheiten hin. Im Kartoffelsaft mit physiologischen pH und im Saft, der auf pH 4,5 eingestellt wurde, besitzen alle Enzymformen Monophenoloxidase- undo-Diphenoloxidase-Aktivität (gemessen bei pH 6,0). Nach Einstellen des Saftes auf pH 7,8 treten beträchtlicher Verluste an Monophenoloxidase-Aktivität (gemessen bei pH 6,0) auf. Das deutet darauf hin, daß dieo-Diphenoloxidase-Aktivität alkalistabiler ist als die Monophenoloxidase-Aktivität. Die Bedeutung dieser Ergebnisse für Enzymisolierungen und für die in vivo Aktivität des Enzyms wird diskutiert.Keywords
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