Glutathion-Dehydrogenase (EC 1.8.5.1) aus Weizenmehl. Reindarstellung und Eigenschaften

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Abstract
Glutathione: dehydroascorbic acid oxidoreductase (EC 1.8.5.1) has been purified to essential homogeneity by precipitation with (NH4)2SO4, and ion-exchange chromatography on CM-Sephadex and DEAE-cellulose. The molecular weight is 24200 Dalton as determined by SDS-PAG-electrophoresis. The amino acid composition was analysed. The enzyme ist specific for glutathione as H-donor and it reduces thel-threo-diasteromer faster than thel-erythro- andd-erythro-dehydroascorbic acid. The enzyme is inhibited by iode acetic acid and N-ethyl-maleinimide. Zero-order kinetics was only observed for the hydrogen-acceptor but not for glutathione. Glutathion: Dehydroascorbinsäure Oxydoreduktase (EC 1.8.5.1) wurde durch Fällung mit (NH4)2SO4 und lonenaustauscher-Chromatographie an CM-Sephadex und DEAE-Cellulose gereinigt. SDS-PAG-Elektrophorese ergab ein Molekulargewicht von 24200 Dalton. Die Aminosäurezusammensetzung wurde ermittelt. Das Enzym verhält sich spezifisch gegenüber dem H-Donator Glutathion und es reduziert dasl-threo-Diasteromere. Das Enzym wird durch Jodessigsäure und N-Äthylmaleinimid gehemmt. Eine Sättigungskinetik wurde nur für den H-Acceptor, aber nicht für das Glutathion beobachtet.