Evauation of lysinoalanine determinations in food proteins

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Abstract
Um zwei Bestimmungsmethoden von Lysinoalanin (LAL) miteinander zu vergleichen, wurden Analysen sowohl mit einem automatischen. Aminosäureanalysator als auch mit Dünnschichtchromatographie-Densitometrie, mit verschiedenen in den Niederlanden käuflichen Lebensmitteltypen und Ingredienten durchgeführt. Daraus ergibt sich eine ziemlich gute Übereinstimmung im LAL-Gehalt nach beiden Methoden. Einige Resultate deuten jedoch darauf hin, daß eine einzelne Methode nicht immer eindeutig ist, was die Identität der auf Ninhydrin positiv reagierenden Verbindung, bei gleicher Position im Chromatogramm als LAL angesprochen, betrifft. In Hefe z. B. fand man mit Dünnschichtchromatographie einen Gehalt von etwa 800 mg LAL/kg Protein, mit dem Aminosäurenanalysator jedoch kein LAL. Auch in erhitzter Milch und Milchprodukten ist der LAL-Gehalt, bestimmt mit Dünnschichtchromatographie, höher als der mit dem Aminosäurenanalysator gefundene Wert. Die Ursache ist, daß bei der Dünnschichtchromatographie von erhitzten Milchprodukten eine unbekannte auf Ninhydrin positiv reagierende Verbindung dem LAL-Fleck vorangeht, der praktisch mit dem LAL zusammenfällt. Um Störung durch unbekannte Verbindungen dieser Art beim Aminosäurenanalysator zu vermeiden, kann man eine geeignete Elutionstemperatur wählen. Bei einigen Schaummitteln jedoch erhält man durch Temperaturveränderung keine gute Trennung. A comparison is made between lysinoalanine (LAL) determinations both with an automatic amino acid analyzer (AAA) and with thin layer chromatography-densitometry (TLC) in different types of food and food ingredients, taken from the Dutch market. Generally there is a reasonable agreement between the LAL content obtained by both methods. However, some results indicate that a single technique is not always conclusive about the real identity of the ninhydrin-positive compound at the same position as LAL on the chromatogram. By TLC for instance, in yeast a content of about 800 mg of LAL/kg in protein is found, but according to the AAA method no LAL is present. In heated milk and milk products the LAL content determined by the TLC method is also higher than that found by the AAA method. This is caused by a preceding unknown ninhydrinpositive compound in TLC, occurring in all heated milk products and practically coinciding with LAL. In the AAA technique similar interferences of unknown ninhydrin-positive compounds could be avoided by choosing a suitable elution temperature; however, application of this temperature modification to foaming agents gave no satisfactory results.