Ernährungsphysiologische Untersuchungen an Sonnenblumensaatproteinisolat und Sonnenblumensaatprotein‐Casein‐Fasern

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Abstract
Anhand vergleichender Untersuchungen an Sonnenblumensaatproteinen, daraus gewonnenen Sonnenblumensaatproteinisolaten und Sonnenblumensaatproteinisolat‐Casein(1:1);‐Fasern wird mittels Bestimmung der Aminosäurezusammensetzung, der enzymatisch freigesetzten Aminosäuren (in vitro); und der Biologischen Wertigkeit (Ratte); der ernährungsphysiologische Wert dieser Proteine ermittelt. Die Aminosäurezusammensetzung der untersuchten 6 Proteinisolate weist untereinander eine gute Übereinstimmung auf. Gegenüber dem Saatprotein ist insbesondere der Gehalt an Lysin und den schwefelhaltigen Aminosäuren erniedrigt, der an Phenylalanin erhöht. Lysin, Methionin und Cystin sind als die die Proteinqualität limitierenden Aminosäuren anzusehen. Der Gehalt an essentiellen Aminosäuren insgesamt ist gegenüber Casein vermindert. Die enzymatische Freisetzung der Aminosäuren der Proteinisolate in vitro insgesamt ist der von Casein vergleichbar. Die Verdaulichkeit ist als gut zu bezeichnen, die Biologische Wertigkeit ist niedriger als die des Saatproteins, insgesamt aber als recht günstig anzusehen. Die erwartete ernährungsphysiologische Aufwertung der Sonnenblumensaatprotein‐Casein (1:1);‐Fasern gegenüber den Proteinisolaten wurde erreicht. Ihre Aminosäurezusammensetzung entspricht, von den geringeren Werten für die schwefelhaltigen Aminosäuren abgesehen, den theoretischen Erwartungswerten. Sie sind damit auf Grund ihres höheren Lysingehaltes und ihres höheren Anteils an essentiellen Aminosäuren günstiger als die Proteinisolate zusammengesetzt. Die enzymatische Freisetzbarkeit der Aminosäuren ist nicht insgesamt signifikant schlechter als die bei den Proteinisolaten. Verdaulichkeit und Biologische Wertigkeit entsprechen der von Casein.