Isolierung und Charakterisierung eines Pektinase‐Inhibitors aus grünen Bohnen (Phaseolus vulgaris)

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Abstract
Aus grünen Bohnen wird durch Anwendung konventioneller Methoden der Proteinreinigung, eingeschlossen Acetonbehandlung, Extraktion mit Kochsalz, Fraktionierung mit Ammoniumsulfat, Chromatographie an SEPHADEX G‐50, CM‐SEPHADEX, SEPHADEX G‐200 und Rechromatographie, ein Pektinase‐Inhibitor isoliert, dessen spezifische Aktivität 160mal höher ist als im Inhibitorrohextrakt. Der in 20%iger Ausbeute gewonnene Inhibitor 1st ein arabinosehaltiges basisches Glykoprotein mit einem Molekulargewicht um 40000 und mit einem isoelektrischen Punkt von pH 9,3. Er ist weitgehend stabil im sauren pH‐Bereich und bis zu einer Temperatur von etwa 50 °C. Eine hämagglutinierende Aktivität konnte nicht nachgewiesen werden. Der Pektinase‐Inhibitor gehört zu einer Gruppe von pflanzeneigenen Wirkstoffen mit ausgeprägten spezifischen Hemmeigenschaften gegenüber mikrobiellen pektinolytischen Enzymen vom Endo‐Typ.