Isolierung und Charakterisierung des Plazenta-Proteins PP5
- 1 January 1977
- journal article
- research article
- Published by Springer Nature in Archiv für Gynäkologie
- Vol. 223 (3) , 179-186
- https://doi.org/10.1007/bf00667387
Abstract
The isolation and characterization of placental protein PP5 is described. The purification was achieved by use of immunoadsorbents. From the tissue of one human term placenta an average amount of 15 mg PP5 can be extracted. PP5 apparently is specific for the placenta; it could not be detected in extracts from other human tissues. In sera from pregnant women PP5 is not present or only in trace amounts (5 was found to have a sedimentation coefficient of 2.8 S and a molecular weight of 36,600 daltons. Electrophoretically the protein migrates as a fastβ 1-globulin. The isoelectric point was determined to be 4.6. PP5 is a glycoprotein and contains 19.8% carbohydrates (hexoses 10.0%, hexosamine 4.4%, fucose 0.4%, sialic acid 5.0%). The amino acid composition of the protein is reported, too. PP5 was found to inhibit the activity of trypsin and plasmin; the biological role of this protein therefore may be the inhibition of proteases. Beschrieben wird die Isolierung und Charakterisierung des Plazenta-Proteins PP5. Die Isolierung und Hochreinigung wurde mit Hilfe von Immunadsorbentien durchgeführt. Aus dem Gewebe einer ausgewachsenen menschlichen Plazenta (500 g) lassen sich im Durchschnitt etwa 15 mg dieses Proteins extrahieren. PP5 ist offensichtlich spezifisch für die Plazenta; im Extrakt von anderen menschlichen Organen konnte es nicht nachgewiesen werden. Im Serum schwangerer Frauen kommt PP5 nicht, oder höchstens in Spuren (5 ein Sedimentationskoeffizient von 2,8 S und ein Molekulargewicht von 36 600 ermittelt. Die elektrophoretische Wanderung von PP5 entspricht der eines schnellenβ-Globulins. Der isoelektrische Punkt liegt bei pH 4,6. PP5 ist ein Glykoprotein und hat einen Kohlenhydratgehalt von 19,8% (Hexosen 10,0%, Hexosamin 4,4%, Fucose 0,4%, Neuraminsäure 5,0%). Die Aminosäurenzusammensetzung des Proteins wird ebenfalls mitgeteilt. PP5 inhibiert die Wirkung von Trypsin und Plasmin; seine biologische Funktion besteht möglicherweise in der Hemmung von Proteasen.This publication has 7 references indexed in Scilit:
- Isolierung und Charakterisierung eines neuen Gewebsproteins (PP7) aus menschlichen PlazentenArchiv für Gynäkologie, 1977
- Isolierung und Charakterisierung des Plazenta-Proteins PP1Archiv für Gynäkologie, 1976
- Die Antigene der menschlichen PlacentaJournal of Molecular Medicine, 1975
- Eine vergleichende Untersuchung von plazentaspezifischen Proteinen bei Mensch und subhumanen PrimatenArchiv für Gynäkologie, 1975
- Isolierung des Placenta-Proteins PP2 und seine Identifizierung als FerritinArchiv für Gynäkologie, 1973
- Nachweis und Charakterisierung von löslichen Antigenen in der menschlichen PlacentaArchiv für Gynäkologie, 1972
- Nachweis und Charakterisierung von Schwangerschaftsproteinen in der menschlichen Placenta, sowie ihre quantitative immunologische Bestimmung im Serum schwangerer FrauenArchiv für Gynäkologie, 1971