Dinkel und Z:oliakie

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Abstract
Spelt wheat (Triticum spelta L.) has not been investigated for the toxicity on coeliac disease patients until now. Because clinical studies are out of considerations for ethical reasons, spelt wheat and coeliac-active bread wheat (Triticum aestivum L.) were compared by the analysis of N-terminal sequences of α-gliadins, which have been proposed to be responsible for the toxic effect. The gliadin fractions of the spelt wheats ‘Roquin’ and ‘Schwabenkorn’ and of the bread wheat ‘Rektor’ were preparatively separated by RP-HPLC and major α-gliadin components were then compared by N-terminal sequence analysis. The results did not reveal any significant difference between spelt and bread wheats within the first 25 positions. For the determination of sequences further from the N-terminus, the gliadin fractions of the spelt wheats were hydrolyzed with pepsin and trypsin. The resulting peptides were successively separated by gel permeation chromatography and RP-HPLC. Those peptides derived from the N-terminal part of α-gliadins were identified by reference peptides isolated previously from bread wheat [this journal 194: 229 (1992)]. Retention times upon RP-HPLC and amino acid compositions of corresponding peptides confirmed the identity of spelt and bread wheat concerning the N-terminal sequences of α-gliadins from position 3 to 56. For these reasons, it can be concluded that spelt wheat is a coeliac-toxic cereal and has to be avoided by coeliac patients. Über Dinkel (Triticum spelta L.) liegen bezüglich sciner Wirkung auf Zöliakiekranke keine Untersuchungen vor. Da eine klinische Testung aus ethischen Gründen nicht in Betracht kommt, wurden Dinkel und Weichweizen (Triticum aestivum L.) in den für die Zöliakieauslösung relevanten N-terminalen Sequenzen der α-Gliadine verglichen. Dazu wurden die Gliadinfraktionen der Dinkelsorten „Roquin“ und „Schwabenkorn“ sowie der Weichweizensorte „Rektor“ durch RP-HPLC präparativ getrennt und dominierende α-Gliadine N-terminal sequenziert. Innerhalb der ersten 25 Positionen war kein signifikanter Unterschied zwischen den Dinkel- und Weichweizensorten zu erkennen. Zur Erfassung der vom N-Terminus weiter entfernt liegenden Sequenzabschnitte wurden die Gliadinfraktionen der Dinkelsorten mit Pepsin und Trypsin hydrolysiert. Die Partialhydrolysate wurden nacheinander durch Gelpermeationschromatographie und RP-HPLC aufgetrennt. Die aus dem N-terminalen Bereich von α-Gliadinen stammenden Peptide wurden mit Hilfe von Referenzpeptiden identifiziert, die in einer früheren Arbeit [diese Zeitschrift 194∶ 229 (1992)] aus einem Gliadinhydrolysat von Weichweizen isoliert wurden. Übereinstimmende Retentionszeiten bei der HPLC und Aminosäurezusammensetzungen der entsprechenden Peptide weisen darauf hin, daß auch in einem längeren N-terminalen Abschnitt (Positionen 3–56) der α-Gliadine von Dinkel und Weichweizen identische Sequenzen vorliegen. Es muß daher davon ausgegangen werden, daß auch Dinkel Zöliakie auslöst und von Zöliakiekranken gemieden werden muß.