Nitric oxide exchange in nitrosylmyoglobin

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Abstract
Zusammenfassung Der Stickoxidaustausch im Häm-Farbstoff Stickoxidmyoglobin in Nitrit-gesalzenem Schinken wurde unter Verwendung einer Stickstoff-15-Markierung untersucht, und zwar in wäßriger Lösung und unter Verhältnissen (pH, Konzentration von Ascorbat und Nitrit), welche den Verhältnissen während des Einsalzens im Schinken ähnlich sind. Die Halbwertszeit des Austausches wurde bei 40 °C bei ungefähr 2 h festgestellt. Ein Stickoxid ist dem Eisen (II) des Myoglobins koordiniert; in schwach saurer Lösung und bei Sauerstofffreiheit ist die Austauschgeschwindigkeit des gebundenen Stickoxids proportional zur Konzentration von Stickoxidmyoglobin, Nitrit und Wasserstoffion. Die Austauschgeschwindigkeit ist etwas temperaturabhängig und entspricht einer Aktivierungsbarriere vonΔH ≠=47±3 kJ·mol−1 bei 25 °C und pH 5,9. Dieser Wert ist signifikant niedriger als der für die Aktivierungsenthalpie für Stickoxidmyoglobin-Oxydation durch molekularen Sauerstoff,ΔH ≠=110 kJ·mol−1, festgestellte Wert. Der temperaturabhängige Unterschied zwischen Austausch und Autoxidation wird im Verhältnis zur Funktion des Stickoxidmyoglobins als Antioxidant in Schinken und ähnlichen Produkten diskutiert.