Zusammenhänge zwischen Struktur und Bittergeschmack bei Aminosäuren und Peptiden II. Peptide und Peptidderivate

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Abstract
About 80 peptides and their derivatives were tested for bitter taste. The taste thresholds are in the range of 70–80 μ-Mol/ml (Gly-Val) to 0.01–0.02 μMol/ml (Bacitracin). They are dependent on nature and number of the side chains and on the hydrophobicity of the whole molecule. An estimation of the taste thresholds of all di- and tripeptides with known amino acid composition is possible on the basis of their hydrophobicity. As could be shown recently for bitter amino acids, a polar (electrophilic) and a hydrophobic group are essential requirements for bitter peptides also. This model corresponds to all sensory results, e.g. to the bitter taste of all hydrophobic peptides, independent on their sequence and configuration and to the sweet taste ofl-aspartyl dipeptide esters. Etwa 80 Peptide und Peptidderivate wurden auf bitteren Geschmack getestet. Die beobachteten Schwellenwerte liegen im Bereich von 70–80 μMol/ml (Gly-Val) bis 0,01–0,02 μMol/ml (Bacitracin). Sie hängen ab von Art und Anzahl der Seitenketten und von der Hydrophobität des Gesamtmoleküls. Eine Abschätzung des Schwellenwertes aller Di- und Tripeptide bekannter Aminosäurezusammensetzung ist aus der Hydrophobität möglich. Wie bei Aminosäuren ist bei Peptiden eine polare (elektrophile) und eine hydrophobe Gruppe in bestimmter sterischer Anordnung Voraussetzung für das Auftreten bitteren Geschmacks. Dieses Modell ist in Übereinstimmung mit alien sensorischen Ergebnissen, z. B. mit dem von Sequenz und Konfiguration unabhängigen bitteren Geschmack hydrophober Peptide und mit dem süßen Geschmack vonl-Aspartyldipeptidestern.