Multiple forms of soluble monophenol, dihydroxyphenylalanine: oxygen oxidoreductase (EC 1.14.18.1) from potato tubers (Solarium tuberosum)

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Abstract
The soluble phenol oxidase of various potato juices (adjusted from physiological pH to pH 4.5, 7.0 and 7.8) was separated by gel chromatography into mulitple molecular forms. In acid or neutral and alkaline potato juices, low-mol.-wt. (< 150,000 daltons) or high-mol.-wt. (> 150,000 daltons) enzyme forms predominate, respectively. Conversion of the low-mol.-wt. enzyme forms into high-mol.-wt. enzyme forms, and vice versa, was achieved by changing the pH values from acidic to neutral or alkaline pH, and vice versa. This substantiated our previous idea that the enzyme multiplicity arises from association of various subunits. In alkaline potato juice, considerable loss of monophenol oxidase activity (assayed at pH 6.0) occurred. This confirmed our previous findings thato-diphenol oxidase is more alkali-stable than monophenol oxidase. L:osliche Phenoloxydase verschiedener Kartoffelsäfte (von physiologischem pH eingestellt auf pH 4,5, 7,0 und 7,8) wurde durch Gelchromatographie aufgetrennt. In saurem bzw. neutralem bis alkalischem Saft lagen vorwiegend niedermolekulare (< 150 000 Dalton) bzw. hochmolekulare (> 150 000 Dalton) Enzymformen vor. Durch pH-Wechsel vom sauren in den neutralen bis alkalischen Bereich wurden niedermolekulare Formen in hochmolekulare überführt und umgekehrt. Dies bestätigte unsere früheren Vorstellungen, daß die Enzymmultiplizität aus der Assoziation verschiedener Untereinheiten herrührt. Im alkalischen Kartoffelsaft traten beträchtliche Verluste an Monophenoloxydase-Aktivität (gemessen bei pH 6,0) auf. Dies bestätigte unsere früheren Ergebnisse, daß dieo-Diphenoloxydase-Aktivität alkalistabiler ist als die Monophenoloxydase-Aktivität.